IB-CAS  > 中科院光生物学重点实验室
理化因子对PSII内周天线CP43和CP47色素蛋白复合体结构与功能的影响
郭书奎
学位类型博士
导师匡廷云 ; 李良璧 ; 唐崇钦
2004
学位授予单位中国科学院植物研究所
学位专业植物学
摘要从菠菜叶绿体中分离纯化出PSII内周天线CP43及CP47色素蛋白复合物。通过利用光谱学手段 (吸收光谱、荧光光谱、CD光谱等)及生化技术(HPLC和电泳等),研究了酸、碱、强光及高温等理化因子对其结构和功能的影响。结果如下: 1:酸和碱处理对CP43和CP47结构和功能的影响 1),酸、碱处理均使CP43和CP47红区主峰吸收降低,蓝区Soret带吸收降低,Soret带的附属带吸收增加,红区及蓝区吸收主峰均蓝移。酸处理时在542 nm及510 nm附近出现Pheo a的吸收峰,碱性处理时出现642 nm的吸收峰。酸、碱处理后CP43及CP47中绝大部分色素仍然结合在脱辅基蛋白上, 吸收光谱的变化源于结合态的色素而非游离色素。酸性条件下Chl a受到破坏变为Pheo a 使CP43及CP47失绿, 但Pheo a仍牢固地结合在脱辅基蛋白上,使CP43及CP47出现Pheo a的吸收峰。碱性条件下虽然绝大部分色素也结合在脱辅基蛋白上,但色素与蛋白之间的亲和力减弱,使其在进行PAGE电泳时从蛋白质上脱落。碱性条件下642 nm吸收峰的出现是OH- 与Chl a之间相互作用的结果,它需要蛋白质次级结构的变化,当蛋白质次级结构保持完整时或Chl a 分子被尿素分子包围时这种作用受到抑制。碱性条件下CP43及CP47中642 nm吸收峰的出现取决于Chl a与OH- 的相对量,同样在进行PAGE电泳时CP43中Chl a与脱辅基蛋白的分离也取决于Chl a与OH- 的相对量。 2),CP43中β-Car与Chl a之间的能量传递易于受碱的干扰,而在CP47中易于受酸的干扰。酸对CP43和CP47蛋白质次级结构的影响远小于碱的影响。酸和碱都显著地影响了Chl a分子所处的微环境并干扰了Chl a分子之间的激子相互作用。 3), 酸和碱以不同的方式影响CP43和CP47的光吸收、能量传递及蛋白质的次级结构。H+ 可以在不破坏蛋白质次级结构的情况下渗透到色素蛋白内部与Chl a反应而产生Pheo a,同时使β-Car和Chl a (或Pheo a) 之间的相对位置发生变化, 它们之间的能量传递受到干扰。OH- 首先破坏CP43和CP47中的氢键, 引起蛋白质解折叠, 使屏蔽在蛋白质内部的Chl a 暴露,进而与暴露的Chl a作用而将其皂化为叶绿素酸酯。随着蛋白质的去折叠, 其远紫外CD活性丧失, 色素所处的微环境受到干扰, β-Car和Chl a (或Chl a酸酯) 之间的相对位置发生改变, 因此β-Car和Chl a ( 或Chl a酸酯) 之间的能量传递也受到干扰。 4),酸或碱处理使CP43和CP47中Chl a 在进行HPLC时洗脱时间和洗脱峰面积发生改变, 但β-Car洗脱时间和洗脱峰的面积相对稳定。意味着酸碱处理并不破坏CP43及CP47中的β-Car。 2.强光照射对CP43结构和功能的影响 强光(1000 μmol E./m2.s)可以引起CP43中Chl a的漂白及蛋白质的降解,这种作用明显地被连二亚硫酸钠抑制。同样条件下,β-Car 的光吸收几乎不受光破坏的影响。 3.高温处理对CP43、CP47及其它PSII亚基降解的影响 用从菠菜叶片中分离出的PSII、OECC(放氧核心复合体)、去除33 kDa的OECC、RC-CP47(结合有CP47的反应中心复合体)、RC(反应中心复合体)、CP43及CP47等多亚基或单亚基色素蛋白复合体,研究这些复合体中各蛋白亚基在高温时的降解情况。结果发现PSII各蛋白亚基降解对温度的敏感性显著不同: CP43、D2、CP29、LHCII >D1、CP47 >> PsbO、PsbP、PsbQ及Cytb559 (α亚基)。
页数109
语种中文
文献类型学位论文
条目标识符http://ir.ibcas.ac.cn/handle/2S10CLM1/14104
专题中科院光生物学重点实验室
作者单位中国科学院植物研究所
第一作者单位中国科学院植物研究所
推荐引用方式
GB/T 7714
郭书奎. 理化因子对PSII内周天线CP43和CP47色素蛋白复合体结构与功能的影响[D]. 中国科学院植物研究所,2004.
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