PSII放氧复合物的光组装及相关蛋白结构与功能研究

IB-CAS > 中科院光生物学重点实验室

	PSII放氧复合物的光组装及相关蛋白结构与功能研究
其他题名	Studies on the Photoassembly of Water-Oxidizing Complex of Photosystem II and the Structure and Function of Associated Proteins
	陈桂英
学位类型	博士
导师	匡廷云 ; 李淑芹
	2008
学位授予单位	中国科学院植物研究所
学位专业	发育生物学
关键词	放氧复合物锰化合物光组装 PsbO蛋白太赫兹时域光谱技术
摘要	本文主要研究了一系列具有不同配位环璄的锰化合物与去锰PSII颗粒的光组装过程；其次，应用太赫兹时域光谱技术对锰稳定蛋白PsbO蛋白的结构与功能进行了研究。主要结果如下： 1. 选择了一组单核、锰中心原子为二价、与羧基氧和氮配位的锰化合物与去锰光系统II颗粒进行了重组研究。研究结果表明，锰化合物中锰原子和氮原子的配位连接是影响电子传递恢复和放氧复合物重组效率的重要因素。锰化合物中锰原子与氮原子的配位，促进了锰原子与PSII脱辅基蛋白上的氨基酸残基进行光配位。33 kDa蛋白的加入显著提高光组装放氧活性，33 kDa蛋白的柔性构象有助于锰簇接受体积大的分子，并提高其稳定性，从而促进PSII反应中心锰簇的光组装。 2. 选择了一组拥有相同配体、锰中心原子价态不同的锰化合物与去锰PSII 颗粒进行重组。三个锰价态为＋2，＋3，＋4价的锰化合物均表现出较高的恢复电子传递和放氧活性的能力，但锰与配体氧原子共价连接的锰化合物恢复电子传递和放氧活性的能力的很差，Mn-O连接阻碍WOC的重组。研究结果表明，锰化合物恢复电子传递活性和放氧活性的能力也受其中锰原子的价态及其它结构因素的影响。锰价态较低的锰化合物比锰价态较高的锰化合物更容易向PSII反应中心提供电子。锰化合物恢复电子传递和放氧活性的因素是不同的。锰化合物作为有效电子供体的效率与其螯合环数成反比，但配体的大小不是影响锰化合物重组放氧活性的主要因素。 3. 应用太赫兹时域光谱技术结合荧光光谱技术，研究了锰稳定蛋白PsbO在与金属离子作用及单个氨基酸被修饰后其构象变化和低频振动模的变化。实验结果显示，该蛋白上唯一的色氨酸对整个蛋白构象至关重要，它的改变引起整个蛋白分子低频振动模发生明显改变。此外，太赫兹时域光谱结果显示，PsbO可能含有钙结合位点。太赫兹时域光谱技术在研究蛋白构象变化，尤其是金属离子诱导的构象变化方面是相当灵敏的。
页数	89
语种	中文
文献类型	学位论文
条目标识符	http://ir.ibcas.ac.cn/handle/2S10CLM1/14436
专题	中科院光生物学重点实验室
作者单位	中国科学院植物研究所
第一作者单位	中国科学院植物研究所
推荐引用方式 GB/T 7714	陈桂英. PSII放氧复合物的光组装及相关蛋白结构与功能研究[D]. 中国科学院植物研究所,2008.

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2008039.pdf（1613KB）	学位论文		开放获取	CC BY-NC-SA	浏览请求全文